血管紧张素转换酶2(ACE2)是SARS冠状病毒(SARS-CoV)和引起严重流行COVID-19的新冠状病毒(SARS-CoV-2)的细胞受体。但是具体的分子细节不是很清楚。有鉴于此,西湖大学的周强等研究人员,利用冷冻电镜技术成功解析了此次新冠病毒的受体ACE2的全长结构。
本文要点
1)通过共表达的方法获得了ACE2与B0AT1优质稳定的复合物,并利用冷冻电镜平台成功解析了其三维结构,分辨率达到2.9埃,对于病毒识别至关重要的胞外结构域分辨率为2.7埃。
2)通过分析ACE2的全长蛋白结构,发现ACE2以二聚体形式存在,同时具有开放和关闭两种构象变化,但两种构象均含有与冠状病毒的相互识别界面。
这一研究发现为进一步解析全长ACE2和新冠病毒的S蛋白复合物的三维结构奠定了基础。
参考文献:
Renhong Yan, et al. Structural basis for the recognition of the SARS-CoV-2 by full-length human ACE2. Science, 2020.
DOI:10.1126/science.abb2762
https://science.sciencemag.org/content/early/2020/03/03/science.abb2762