德克萨斯大学西南医学中心Hongtao Yu、Xiao-chen Bai，西湖大学等报道了人源cohesin-NIPBL-DNA复合物的冷冻电镜结构解析结果。作为一种环状ATP酶，真核基因组通过挤压并且通过拓扑包埋（topologically entrapping）改善DNA环姐妹染色单体的凝聚力，但是目前其中DNA转运的具体过程没有很好的阐释清楚。作者通过cryo-electron microscopy冷冻电镜方法对人源cohensin和NIPBL和DNA结合过程进行分析，结果显示人源cohesin通过和NIPBL很好的接触并共同组成了中央通道，实现了捕获72个碱基对长度的DNA。分析结果显示，NIPBL和DNA促进了人源cohesin的ATP酶头部区域和ATP结合之间的相互作用，cohesin的铰链域（hinge domains）形成”open washer”构型停靠在STAG1单元上，这种结构实现了NIPBL和DNA协同作用实现了激发cohesin，此外本工作为cohesin和DNA相互作用的过程提供了深入的理解。

本文要点：

（1）通过冷冻电镜方法对人源cohesin和NIPBL、DNA之间的相互作用和结构进行深入理解，对DNA结合后生成的复合结构表征，本工作为人源cohesin负载作用过程进行详细分析，为将来对cohesin和其分子机器的功能开发绘制了发展蓝图。

参考文献

Zhubing Shi, Haishan Gao, Xiao-chen Bai*, Hongtao Yu*

Cryo-EM structure of the human cohesin-NIPBL-DNA complex，Science 2020，

DOI：10.1126/science.abb0981

https://science.sciencemag.org/content/early/2020/05/13/science.abb0981