大肠杆菌中的氢化酶（Hyd-1）在电催化反应中显示双向反应活性在多种还原酶中得到了确定，并且发现只有在合适的过电势中才能进行H₂的氧化反应，同时无法进行制H₂反应。其中的主要原因在于FeS簇中的电子接力过程在中性pH时还原电极电势过高，无法与2H⁺/H₂配合进行制H₂反应。因此这种过程中酶没有足够驱动力进行催化制H₂反应。但是，Hyd-1氢化酶具有抗O₂作用，甚至在空气氛围中都能够工作。牛津大学Fraser A. Armstrong、卢瑟福·阿普尔顿实验室Stephen B. Carr等报道在蛋白质界面上合[4Fe-4S]和[3Fe-4S]的距离低于10 Å的位置上的酪氨酸或苏氨酸更换为半胱氨酸，并通过半胱氨酸和Ag纳米簇连接，能通过外界提供的高能量电子驱动制H₂反应。

本文要点：

（1）

通过将Y’227C（T’225C）和聚丙烯酸甲酯修饰的Ag纳米簇合物组装，实现了在TiO₂电极上通过电化学方法制H₂。此外，作者在TiO₂/C₃N₄复合催化剂上负载复合结构酶，展现了改善Ag纳米粒子电子激发过程。定量计算结果显示，每个酶结构单元实现了40 s^-1的H₂转化数。并且在空气中反应，催化剂保持20 %的活性。

参考文献

Liyun Zhang, Giorgio Morello, Stephen B. Carr *, and Fraser A. Armstrong*

Aerobic Photocatalytic H₂ Production by a [NiFe] hydrogenase Engineered to Place a Silver Nanocluster in the Electron Relay, J. Am. Chem. Soc. 2020

DOI：10.1021/jacs.0c04302

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.0c04302