苏氨酸脱氨酶Threonine deaminase（EC 4.3.1.19）催化的α,β-消除（脱胺基）反应在合成非天然α-酮酸中具有一定潜力，但是天然苏氨酸脱氨酶种类较少，导致其应用范围受到一定限制。有鉴于此，江南大学刘立明等报道了谷氨酸棒杆菌型苏氨酸脱氨酶CgTD（Corynebacterium glutamicum）作为模型，发现通过底物通道起到门控作用，实现了合成非天然α-酮酸。

本文要点：

（1）

基于这种门控作用机制和底物通道作用，实现了一种“开门”策略改善了底物的种类。其中优化后得到的CgTD_Mu7展现了催化性能实现了90.6倍的提高（例如苯丝氨酸的催化反应），作者发现这种改善的催化反应活性是通过更高效率的底物耦合、脱氢反应、亚胺水解反应实现的。作者发现CgTD_Mu7能够有效的制备天然和非天然α-酮酸分子，包括2-氧代丁酸（83.4 g L^-1，转化率99 %），苯丙酮酸（72.5 g L^-1，转化率95 %），2-氧代戊酸（21.1 g L^-1，转化率91 %），2-氧代-4-苯基丁酸（29.9 g L^-1，转化率84 %）。

参考文献

Wei Song, Xin Xu, Cong Gao, Yuxuan Zhang, Jing Wu, Jia Liu, Xiulai Chen, Qiuling Luo, and Liming Liu*

Open the Gate of Corynebacterium glutamicum Threonine Deaminase for Efficient Synthesis of Bulky α-Keto Acids, ACS Catal. 2020

DOI：10.1021/acscatal.0c01672

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acscatal.0c01672