[FeFe]氢化酶是氢与质子和电子相互转化的有效催化剂，其催化机理一直存在争议。其活性中心H-簇由共价连接到[2Fe]亚簇（[2Fe]_H）的[4Fe−4S]亚簇（[4Fe−4S]_H）组成。研究表明，这两个亚团簇是强氧化还原偶联的，H-团簇内的质子耦合电子转移(PCET)被认为是催化活性所必需的。此外，还提出了基于[4Fe−4S]_H的质子耦合还原反应。

近日，德国马克斯-普朗克能源转换研究所James A. Birrell，Patricia Rodríguez-Maciá报道了用两种不同的[FeFe]氢酶：来自莱茵衣藻（Chlamydomonas reinhardtii）的CrHydA1和来自巴氏梭菌（Clostridium pasteurianum）的CpHydA1，用红外光谱（IR）电化学研究了[4Fe-Fe4S]_H氧化还原行为的pH依赖性。

文章要点

1）与以前的报道相反，研究发现，在该实验条件下，[4Fe−4S]_H的氧化还原电位与pH无关，这两种酶的生理值都在附近。此外，研究人员还发现了[4Fe−4S]与CpHydA1中的辅助分子的[4Fe−4S]簇（F簇）之间的氧化还原反协同行为，从而调节了活性中心的催化作用。

2）结果表明，[FeFe]氢酶的催化循环可能不涉及[4Fe−4S]_H或附近的质子化，而是有利于[2Fe]_H质子化驱动催化的模型。

研究发现为[FeFe]氢酶的催化机理提供了新的线索，并强调了F-簇在微调催化中的重要性。

Patricia Rodríguez-Maciá, et al, Insight into the Redox Behavior of the [4Fe−4S] Subcluster in [FeFe] Hydrogenases, ACS Nano, 2020

DOI: 10.1021/acscatal.0c02771

https://dx.doi.org/10.1021/acscatal.0c02771