生物全球碳循环主要是通过微生物镍酶的调节，包括一氧化碳脱氢酶（CODH）、乙酰辅酶A合成酶（ACS）和甲基辅酶M还原酶（MCR）。这些体系被认为通过催化过程中有机金属中间体，然而对这些物质的表征仍然具有挑战性。有鉴于此，美国俄亥俄州立大学的Hannah S. Shafaat等研究人员，利用光谱学和计算研究了乙酰辅酶A合成酶的生化模型，发现配体场反转可以作为控制生物有机金属反应活性的机制。

本文要点

1）研究人员建立了一个镍取代天青蛋白，基于该结构开发基于蛋白的酶中间体模型，包括ACS的有机金属态。

2）使用脉冲EPR光谱和计算手段，报告了对S=1/2的Ni–CO以及Ni–CH₃态的全面研究。尽管Ni-CO态显示出常规的金属-配体相互作用和经典的配体场，但甲基质子和镍之间的Ni-CH₃超精细相互作用表明距离比阴离子甲基配体所期望的距离更近。

3）结构分析表明近平面甲基配体可以最好被描述为阳离子。与这一结论一致，Ni–CH₃物种的前沿分子轨道显示一个以配体为中心的LUMO，在金属中心具有d⁹种群，而不是通过氧化加成生成的典型金属-烷基物质的d⁷种群。

参考文献：

Effie C. Kisgeropoulos, et al. Ligand Field Inversion as a Mechanism to Gate Bioorganometallic Reactivity: Investigating a Biochemical Model of Acetyl CoA Synthase Using Spectroscopy and Computation. JACS, 2020.

DOI：10.1021/jacs.0c10135

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.0c10135