近期人们发现细胞色素c血红素蛋白能够通过向Si-H键中插入卡宾构建C-Si化学键，这个反应以往并未在相关报道中在蛋白中能够进行。同时该反应具有较好的选择性，对C-Si键的选择性好于竞争性C-N键。有鉴于此，加州大学洛杉矶分校Marc Garcia-Borràs、K. N. Houk，加州理工学院Frances H. Arnold等报道了通过实验、DFT计算的结合，对蛋白催化反应中的活性、选择性进行研究，发现该反应中的高催化活性、对产物的选择性是通过蛋白中与底物接触的铁-卡宾动态构象循环过程实现的。

本文要点：

（1）

通过残基突变实验理论计算，发现蛋白的构象循环过程导致同时含有N-H、Si-H键的底物优先选择硅烷化而不是胺基化。

（2）

通过对蛋白结构、构象动力学演变过程的研究，结合机理研究，展示了如何将非天然的化学转化过程与生物催化结合。

参考文献

Marc Garcia-Borràs*, S. B. Jennifer Kan, Russell D. Lewis, Allison Tang, Gonzalo Jimenez-Osés, Frances H. Arnold*, and K. N. Houk*, Origin and Control of Chemoselectivity in Cytochrome c Catalyzed Carbene Transfer into Si–H and N–H bonds, J. Am. Chem. Soc. 2021

DOI: 10.1021/jacs.1c02146

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.1c02146