乙烷是海底的海床储量第二的烃类，能够被与硫酸盐还原菌共生的厌氧古菌进行高效率的氧化，但是人们对乙烷的代谢过程并未得到相关深入理解。有鉴于此，马克斯·普朗克海洋微生物研究所Tristan Wagner、Gunter Wegener等以0.99 Å分辨率对乙烷活化酶的结构进行结构解析，考察结构与生成/消耗甲烷的甲基-辅酶M还原酶结构区别。作者通过X射线晶体结构解析，验证将乙烷转化为硫醚乙基-辅酶M开始代谢过程。作者通过氙加压实验，发现了一条穿过蛋白质的独特输送乙烷气体分子通道。

本文要点：

（1）

活化乙烷的酶具有更宽的催化反应空间，结合含有二甲基的Ni F₄₃₀辅酶，导致甲基-辅酶M还原酶能够生成含有两个碳原子的产物。甲硫氨酸（methionine）中的硫原子将经典谷氨酰胺中的氧原子替换实现配体变化，这种特征在嗜热乙醇菌（thermophilic ethanotrophs）中同样存在。

（2）

具有比较特别的四重螺旋扩张结构和形成长度达到33 Å的疏水通道，这种通道结构将乙烷分子输送到催化活性位点，作者通过氙加压实验验证了该通道的作用。

参考文献

Cedric J. Hahn, Olivier N. Lemaire, Jörg Kahnt, Sylvain Engilberge, Gunter Wegener*, Tristan Wagner*, Crystal structure of a key enzyme for anaerobic ethane activation, Science, 2021, 373(6550), 118-121

DOI: 10.1126/science.abg1765

https://science.sciencemag.org/content/373/6550/118