从许多天然酶的非阿仑尼乌斯行为可以看出，活化热容正逐渐成为酶热适应的关键因素。然而，它的物理起源及其与催化活性演化的关系尚不明确。有鉴于此，英国布里斯托大学的Adrian J. Mulholland等研究人员，发现动态网络演化增强了设计酶的催化作用。

本文要点

1）研究人员展示了一个计算设计的坎普消除酶的定向进化重塑蛋白质动力学，这导致了在原始设计中没有的活化热容量的提高。

2）这些变化有助于过渡状态的稳定。广泛的分子动力学模拟表明，演化的结果是封闭的溶剂暴露环和一个更好的包装的活性位点。

3）值得注意的是，这产生了一个相关的动态网络，涉及过渡状态和蛋白质的大部分。

4）该网络收紧了过渡态系综，导致了活化热容的负性和活度-温度依赖性的非线性。

本文研究结果对理解酶的进化具有启示意义，并表明通过设计和进化选择性地瞄准过渡态集合的构象动力学将加速新型酶的产生。

参考文献：

H. Adrian Bunzel, et al. Evolution of dynamical networks enhances catalysis in a designer enzyme. Nature Chemistry, 2021.

DOI：10.1038/s41557-021-00763-6

https://www.nature.com/articles/s41557-021-00763-6