Nat. Commun.:低浓度半胱氨酸下氧化还原活性FeS团簇的自发组装
ivvi 闲云野鹤 2021-10-11

铁硫(Fe-S)蛋白是生命的基础,参与电子转移和CO2固定。FeS团簇的结构类似于在与生命起源有关的热液系统中发现的FeS矿物,如绿铁矿。然而,从矿物表面到生物团簇的转化过程是未知的。有鉴于此,英国伦敦大学学院的Nick Lane教授等发现无机Fe2+/Fe3+和S2-与微摩尔浓度的氨基酸半胱氨酸在碱性水溶液中可以相互作用自发形成FeS簇合物。该发现揭示了生物电子转移和CO2还原的结构可能是在生命起源时由单体自发形成的。

本文要点:

1在浓度>10 mM时,碳酸氢根离子可以稳定簇合物,甚至促进簇合物的形成,分析其原因可能是通过盐析作用。

2利用紫外-可见光谱、57Fe-Mössbauer光谱和1H-NMR证明了[4Fe4S]、[2Fe2S]和单核铁簇的形成是稳定的、浓度依赖的。

3循环伏安法表明簇合物具有氧化还原活性。

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Jordan, S.F., Ioannou, I., Rammu, H. et al. Spontaneous assembly of redox-active iron-sulfur clusters at low concentrations of cysteine. Nat Commun 12, 5925 (2021).

DOI:10.1038/s41467-021-26158-2

https://doi.org/10.1038/s41467-021-26158-2


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