大多数蛋白质在细胞中执行其功能。细胞环境如何调节蛋白质相互作用是一个重要的问题。有鉴于此，中国科学院青岛生物能源与过程研究所的姚礼山等研究人员，报道了用核磁共振波谱定量细胞内蛋白质静电相互作用。

本文要点

1）研究人员使用细胞内核磁共振（NMR）光谱研究了蛋白质电荷之间的静电相互作用。

2）在蛋白质GB3中总共引入了八个电荷对。与缓冲液中的电荷对静电相互作用相比，细胞中的五个电荷对没有明显变化，而三个电荷对的相互作用减弱了70%以上。

3）进一步的研究表明，转移自由能是静电相互作用调制的原因。折叠态和未折叠态的转移自由能都有助于蛋白质静电的细胞环境效应，尽管后者通常比前者更大（更负）。

本文研究工作强调了直接在细胞内研究蛋白质相互作用以及蛋白质功能的重要性。

参考文献：

Xiangfei Song, et al. Quantifying Protein Electrostatic Interactions in Cells by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy. JACS, 2021.

DOI：10.1021/jacs.1c10154

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.1c10154