高电荷内在无序蛋白质是染色质结构和转录活性的重要调节因子。有鉴于此，瑞士苏黎世大学的Schuler, Benjamin等研究人员，报道了聚电解质与无序蛋白竞争驱动核小体中连接组蛋白的释放。

本文要点

1）研究人员发现了一种令人惊讶的分子竞争机制，它依赖于这些聚电解质及其复合物中存在的明显的动力学无序。

2）高正电荷的人类连接蛋白组蛋白H1.0（H1）以超高亲和力结合核小体，这意味着停留时间与有效的生物调节不相容。

3）然而，研究人员发现H1的无序区域在与核小体结合时仍保持其大振幅动力学，这使得高度负电荷和无序的组蛋白伴侣原胸腺素α能够有效侵入H1-核小体复合物，并通过竞争替代机制置换H1，大大加速了H1解离。

4）通过实验和模拟综合研究，研究人员建立了一个分子模型，从结构和动力学上揭示了这一过程的显著动力学。

本文研究表明，鉴于核蛋白质组中有丰富的聚电解质序列，该机制可能在细胞调节中广泛存在。

参考文献：

Pétur O. Heidarsson, et al. Release of linker histone from the nucleosome driven by polyelectrolyte competition with a disordered protein. Nature Chemistry, 2021.

DOI：10.1038/s41557-021-00839-3

https://www.nature.com/articles/s41557-021-00839-3