微粒甲烷单加氧酶（pMMO）是好氧甲烷菌进行甲烷有氧代谢的关键酶，目前无论是生物化学转化角度还是生物技术应用角度，人们都对理解这个反应的机理非常感兴趣，但是通常纯化这种结合在膜上的金属酶的过程中导致其失活。

有鉴于此，西北大学Amy C. Rosenzweig等报道通过将pMMO重新在脂质纳米盘中重构，发现双层脂质环境重构导致酶催化活性重新恢复。

本文要点：

（1）

通过一系列冷冻电子显微镜结构表征对以往缺失的酶结构进行补全，包括以往未曾发现的与金属离子配位的靠近三核金属复合物内孔附近的基团。

具体通过分辨率达到2.14-2.46 Å的冷冻电镜表征晶体结构表征，发现在脂质中重构的pMMO除了发现稳定作用的脂质、PmoA、PmoC结构单元中以往未曾发现的结构，还发现在PmoC结构与相邻疏水空腔之间存在Cu结合位点（这个位点以往研究中未曾发现）。

（2）

发现脂质在稳定结构的过程中起到非常重要的作用，恢复活性的pMMO催化活性位点与近期观测发现的参与甲烷氧化反应过程的金属结合位点结构一致。

参考文献

Christopher W. Koo, Frank J. Tucci, Yuan He, Amy C. Rosenzweig*, Recovery of particulate methane monooxygenase structure and activity in a lipid bilayer, Science 2022, 375 (6586), 1287-1291

DOI: 10.1126/science.abm3282

https://www.science.org/doi/10.1126/science.abm3282