由腔肠素(Coelenterazine)驱动的Renilla荧光素酶最先在40年前被发现，但是Renilla荧光素酶氧化反应生成蓝色光子的机理并不清楚。

有鉴于此，马萨里克大学Martin Marek、Zbynek Prokop等报道通过晶体学结构、光谱表征、理论计算等结合，给出了Renilla荧光素酶催化机理。

本文要点

（1）

通过结构表征古老和现有荧光素酶分别与氮杂腔肠素（zaocoelenterazine）或者反应产物结合形成的复合结构，从而给出了腔肠素转化为氧化腔肠素的机理的“分子快照”。腔肠素底物分子通过Y型结构结合，因此能够通过自由基转移机理过程与O₂进行脱质子反应生成咪唑并吡嗪酮（imidazo pyrazinone）。由于天冬氨酸的质子中继体系（conserved proton-relay system）实现了非常高的荧光强度，并且能够对腔肠酰胺产物进行质子化。

在催化口袋的边缘还含有一个天冬氨酸，这个天冬氨酸被用于调控腔肠酰胺分子的电子态，并且促进生成发射蓝光的苯酚阴离子。

（2）

本文研究结果说明了闪烁（flash）形式发光与余晖（glow-type）发光之间的区别，为发展下一代超高灵敏度的生物光学表征技术“荧光素酶-荧光素”对提供帮助。

参考文献

Andrea Schenkmayerova, Martin Toul, Daniel Pluskal, Racha Baatallah, Glwadys Gagnot, Gaspar P. Pinto, Vinicius T. Santana, Marketa Stuchla, Petr Neugebauer, Pimchai Chaiyen, Jiri Damborsky, David Bednar, Yves L. Janin, Zbynek Prokop & Martin Marek, Catalytic mechanism for Renilla-type luciferases, Nature Catal 2023

DOI: 10.1038/s41929-022-00895-z

https://www.nature.com/articles/s41929-022-00895-z