金属酶的催化功能通常与活性位点中的金属元素密切相关。然而，当金属交换使其固有的催化活性失活时，发现氧激活的非血红素栎素双加氧酶(QueD)与各种第一排过渡金属离子一起被发现。金属酶的进化路线很可能是由环境和生物因素决定的，如金属丰度、大气成分以及调节金属运输、运输和储存的细胞机械。

近日，曼彻斯特大学Sam P. de Visser，首尔大学Woon Ju Song报道了活性中心的次级配位环境是决定金属依赖酶催化的另一个关键因素。QueD的活性部位主要由疏水残基组成，为底物结合部位提供了一个以上的空隙。

文章要点

1）研究人员证明了疏水相互作用可以调节动力学临界状态和金属专一性的酶活性。据我们所知，疏水二次相互作用在确定金属特定活性方面的作用是前所未有的。

2）疏水残基无处不在，探索其潜在的化学作用对于理解酶催化作用至关重要。进一步研究疏水蛋白质环境难以捉摸的潜在影响，可能有助于我们更好地理解酶的进化，并将其用于开发新型生物催化剂。

参考文献

Hyunuk Eom, et al, Underlying Role of Hydrophobic Environments in Tuning Metal Elements for Efficient Enzyme Catalysis, J. Am. Chem. Soc., 2023

DOI: 10.1021/jacs.2c13337

https://doi.org/10.1021/jacs.2c13337