蛋白质已经被自然生物体用来创造坚固的生物黏附材料，例如在微生物和藤壶中形成的生物膜和淀粉样斑块。在这些情况下，β-Sheet堆积被认为是与蛋白质界面粘连密切相关的关键特征。

在这里，陕西师范大学Hao Ren，Peng Yang通过提出一个α-螺旋介导的蛋白质界面黏附模型来挑战这一众所周知的识别。

文章要点

1）研究人员以牛血清白蛋白为模型蛋白，发现牛血清白蛋白中二硫键的还原导致未折叠的牛血清白蛋白拖曳α-螺旋聚集在固/液界面上形成随机卷曲。然后，α-螺旋中的疏水残基暴露并突破SLI的水化层，随后随机沉积亲水和疏水残基，实现界面粘合。

2）结果，第一个组装层富含α-螺旋二级结构，然后被分子间二硫键加强，进而启动逐步分层的蛋白质组装。在这个过程中，β-Sheet堆积是以逐渐进化的方式从α-螺旋转化而来的。

3）因此，这一发现表明了一条有价值的线索，即具有淀粉样蛋白特征的β-Sheet可能是在蛋白质的界面粘连之后形成的。此外，α-螺旋介导的蛋白质界面黏附模型的发现为制备具有明确层数的蛋白质纳米膜提供了一种独特的策略，在各种底物上表现出坚固和可调节的黏附，并表现出良好的耐酸、碱、有机溶剂、超声波和胶带剥离的性能。

参考文献

Yingying Zhang, et al, α‑Helix-Mediated Protein Adhesion, J. Am. Chem. Soc., 2023

DOI: 10.1021/jacs.3c03581

https://doi.org/10.1021/jacs.3c03581